الانزيمات الكيمياء الحيوية. هيكل وخصائص ووظائف

خلية من كل كائن حي، والملايين من التفاعلات الكيميائية تحدث. كل واحد منهم هو المهم، ولذلك فمن المهم للحفاظ على سرعة العمليات الحيوية على مستوى عال. تقريبا يتم تحفيز كل رد فعل من جانب انزيم لها. ما هي الانزيمات؟ ما هو دورهم في قفص؟

الانزيمات. تعريف

يشتق مصطلح "إنزيم" من خميرة اللاتينية - خميرة. كما يمكن أن تسمى الإنزيمات من اليونانية أون إنزيم - "في قدم وساق".

الانزيمات - المواد الفعالة بيولوجيا، لذلك أي رد فعل تحدث في الخلية، لا يمكن الاستغناء عنها. هذه المركبات تعمل كمحفزات. وفقا لذلك، أي انزيم لديه اثنين من الخصائص الرئيسية:

1) أنزيم يسرع التفاعل الكيميائي، ولكن لم يتم استهلاكها.

2) لا تتغير قيمة ثابت التوازن، ولكن تسارع فقط في تحقيق هذه القيمة.

الانزيمات تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية في الآلاف، وفي بعض الحالات، مليون مرة. وهذا يعني أنه في غياب نظام الانزيم جميع العمليات داخل الخلايا قد توقف تقريبا، والخلية نفسها يموت. ولذلك، فإن دور الأنزيمات والمكونات النشطة عالية.

مجموعة متنوعة من الإنزيمات يجعل من الممكن لتنويع تنظيم استقلاب الخلية. في أي سلسلة من ردود الفعل يشارك العديد من فئات مختلفة من الإنزيمات. المحفزات البيولوجية لديها انتقائية عالية من خلال التشكل المحدد للجزيء. T. ل. وفي معظم الحالات الانزيمات هي البروتين في الطبيعة، فهي في هيكل التعليم العالي أو رباعي. والسبب هو مرة أخرى خصوصية الجزيء.

وظيفة الإنزيمات في الخلايا

وتتمثل المهمة الرئيسية للانزيم - تسارع ردود الفعل المقابلة. أي عمليات شلال، منذ تحلل بيروكسيد الهيدروجين وتنتهي تحلل، يتطلب وجود عامل حفاز البيولوجي.

التشغيل السليم للأنزيمات حققت خصوصية عالية لركيزة محددة. وهذا يعني أن العامل المحفز يمكن أن يسرع فقط رد فعل معين وليس أكثر، حتى مشابهة جدا. حسب درجة خصوصية الإنزيم، المجموعات التالية:

1) الانزيمات مع خصوصية مطلقة عندما يحفزه رد فعل واحد فقط. على سبيل المثال، كولاجيناز خلاصتي الكولاجين، ومالتاز يشق المالتوز.

2) الانزيمات مع خصوصية نسبية. وهذا يشمل المواد التي يمكن أن تحفز فئة معينة من التفاعلات، على سبيل المثال، انشقاق حلمهي.

يبدأ العمل المتحفز الحيوي مع ربط موقعها النشط لالركيزة. في الوقت نفسه الحديث عن التفاعل مكملة مماثل لالقفل والمفتاح. وهذا يشير إلى مباراة كاملة مع الركيزة تشكل مركزا نشطا، مما يجعل من الممكن لتسريع التفاعل.

وتتألف الخطوة التالية في سياق رد الفعل. وتزداد سرعة بفعل مجمع الانزيم. في النهاية، نحصل على انزيم، وهو أمر يرتبط مع نواتج التفاعل.

المرحلة النهائية - لإزالة نواتج التفاعل من الانزيم، وبعد ذلك يصبح الموقع النشط مرة أخرى مجانية للعملية أخرى.

تخطيطي، عمل الانزيم في كل مرحلة يمكن أن تكون مكتوبة على النحو التالي:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P، حيث S - هو الركيزة، E - الانزيم، وP - المنتج.

تصنيف الإنزيمات

في جسم الإنسان، يمكنك العثور على عدد كبير من الانزيمات. ومنهجة كل معرفة حول وظائفهم والعمل، ونتيجة لذلك كان هناك تصنيف المشترك، التي من خلالها يمكنك بسهولة تحديد ما هو محفز معين. وفيما يلي ستة فصول أساسية من الإنزيمات، وكذلك بعض الأمثلة على مجموعات فرعية.

1. مؤكسدة مختزلة.

الانزيمات من هذه الفئة تحفيز تفاعلات الأكسدة والاختزال. إجمالي انتشال 17 مجموعات فرعية. إنزيم أكسدة-اختزال وعادة ما تكون غير البروتينية جزء قدمت فيتامين أو الهيم.

بين إنزيم أكسدة-اختزال غالبا ما تكون وجدت المجموعات الفرعية التالية:

أ) هيدروجيناز. انزيم نازعة الكيمياء الحيوية والشق ذرات الهيدروجين وتحويلها إلى ركيزة أخرى. هذه المجموعة الفرعية هي الأكثر شيوعا في ردود أفعال التنفس، التمثيل الضوئي. كجزء من نازعة موجود بالضرورة في شكل أنزيم NAD / NADH أو flavoproteins FAD / FMN. في كثير من الأحيان هناك أيونات المعادن. ومن الأمثلة على ذلك الإنزيمات مثل tsitohromreduktazy، نازعة البيروفات، نازعة هيدروجين الإيزوسيترات، وأيضا العديد من انزيمات الكبد (نازعة اكتات، نازعة الغلوتامات، وهلم جرا. D.).

ب) oxidases. وهناك عدد من الإنزيمات تحفز إضافة الأكسجين إلى الهيدروجين، حيث المنتجات رد فعل يمكن أن يكون الماء أو بيروكسيد الهيدروجين (H ₂ 0، H ₂ 0 _2). أمثلة من الانزيمات السيتوكروم أوكسيديز، التيروزينيز.

ج) البيروكسيديز والكاتلاز - الإنزيمات التي تحفز تحلل H ₂ O ₂ إلى الماء والأوكسجين.

ز) أوكسيجيناز. هذه البيولوجية الحفازة تسريع مرفق الأكسجين إلى الركيزة. Dofamingidroksilaza - واحدة من الأمثلة على هذه الانزيمات.

2. ترانسفيراز.

الانزيمات الهدف من هذه المجموعة هو نقل المتطرفين من جوهر الجوهر المانحة إلى المستلم.

أ) ناقلة الميثيل. ناقلة ميثيل DNA - الإنزيمات الرئيسية التي تتحكم في عملية تكرار الحمض النووي. النيوكليوتيدات مثيلة تلعب دورا رئيسيا في تنظيم عمل الحمض النووي.

ب) ناقلة الأسيل. يتم نقل الإنزيمات من هذه المجموعة الفرعية من جزيء واحد لمجموعة أسيل آخر. أمثلة acyltransferases: ناقلة الأسيل الليسيثين الكولسترول (يحمل مجموعة وظيفية مع الأحماض الدهنية على الكوليسترول)، lizofosfatidilholinatsiltransferaza (يتم نقل مجموعة أسيل لlysophosphatidylcholine).

ج) aminotransferases - الأنزيمات التي تشارك في تحويل الأحماض الأمينية. أمثلة من الانزيمات الألانين ألانين الذي يحفز تخليق ألانين من البيروفات والغلوتامات عن طريق تحويل المجموعة الأمينية.

ز) ناقلة الفسفات. إنزيمات تحفز إضافة هذه المجموعة الفرعية لمجموعة فوسفات. كيناز آخر اسم ناقلة الفسفات، هو أكثر شيوعا. ومن الأمثلة على ذلك الإنزيمات مثل هيكسوكيناز واسبارتاتي، والتي تعلق على بقايا هيكسوز الفوسفات (ومعظمهم من الجلوكوز)، و حمض الأسبارتيك ، على التوالي.

3. هيدروليز - فئة من الإنزيمات التي تحفز انقسام من السندات في جزيء، تليها إضافة الماء. المواد التي تنتمي إلى هذه المجموعة - الانزيم الهضمي الرئيسي.

أ) المونوأمينوأوكسيداز - كسر الروابط استر. مثال - يباسيس تحطيم الدهون.

ب) glycosidases. الانزيمات الكيمياء الحيوية من هذه السلسلة تكمن في تدمير أواصر الأنتراكينون البوليمرات (يغوساكاريدس والسكريات). أمثلة: الأميليز، سكراز، مالتاز.

ج) ببتيداز - الإنزيمات التي تحفز انهيار البروتينات إلى أحماض الأمينية. الانزيمات ذات الصلة ببتيداز مثل البيبسين، التربسين، كيموتربسين، karboiksipeptidaza.

ز) Amidases - سندات يلتصق أميد. أمثلة: .. أرجيناز، اليورياز، غلوتاميناز الخ كثير أميداز الإنزيمات الموجودة في دورة الأورنيثين.

4. Lyases - الانزيمات لوظائف مماثلة لهيدروليز، ولكن في انشقاق السندات في جزيئات لا يستهلك الماء. الانزيمات من هذه الفئة دائما جزءا من الجزء غير البروتين، على سبيل المثال، في شكل من الفيتامينات B1 و B6.

أ) كربوكسيل. هذه الانزيمات تعمل على السندات C-C. ومن الأمثلة على ذلك كربوكسيل حمض الجلوتاميك أو كربوكسيل البيروفات.

ب) هيدراتاز ونازعة الماء - الإنزيمات التي تحفز على الانقسام سندات C-O.

ج) ياز أميدين - تدمير C-N السندات. على سبيل المثال: argininsuktsinatliaza.

ز) R-O ياز. هذه الانزيمات وعادة ما تكون المشقوق مجموعة الفوسفات من مادة الركيزة. مثال: محلقة انزيمات.

الكيمياء الحيوية من الانزيمات بناء على بنيتها

يتم تحديد قدرة كل الانزيم من قبل الفرد، إلا بنيته الأصيل. أي انزيم - هو في المقام الأول البروتين، وهيكلها ودرجة للطي تلعب دورا حاسما في تحديد وظيفتها.

ويتميز كل المتحفز الحيوي من خلال وجود مركز فعال، والتي، بدورها، وينقسم إلى عدة مجالات وظيفية مميزة:

1) مركز التحفيزي - منطقة خاصة من البروتين، والتي تمسك انزيم إلى الركيزة. يمكن اعتمادا على التشكل من مركز الحفاز جزيء البروتين اتخاذ مجموعة متنوعة من الأشكال، والتي ينبغي أن تتوافق مع الركيزة وكذلك القفل والمفتاح. يفسر مثل هذا التركيب المعقد لماذا البروتين الانزيم في الدولة من الدرجة الثالثة أو الرباعية.

2) مركز الامتزاز - بمثابة "حامل". هنا، أولا وقبل كل الاتصالات تتم بين جزيء انزيم وجزيء الركيزة. ومع ذلك، الاتصال الذي يشكل مركز الامتزاز، ضعيف جدا، وبالتالي فإن رد فعل الحفاز هو عكسها في هذه المرحلة.

3) قد تكون موجودة مراكز تفارغي في وسط نشط، وعبر السطح كامل من الانزيم. وظيفتها - تنظيم الانزيم. التنظيم تتم عن طريق مثبطات جزيئات والجزيئات المنشطات.

البروتينات المنشط ملزمة لجزيء الإنزيم، وتسريع عملها. مثبطات، بل على العكس، وتمنع نشاط الحفاز، وهذا يمكن أن يحدث بطريقتين: إما أن جزيء بربط منطقة مركز تفارغي من مركز نشط للانزيم (تثبيط تنافسية) أو موصولة إلى منطقة أخرى من البروتين (تثبيط غير تنافسية). يعتبر تثبيط تنافسية أكثر فعالية. بعد الفضاء وبالتالي مغلقة لالركيزة ملزمة للانزيم، وهذه العملية غير ممكن إلا في حالة مصادفة كاملة عمليا للجزيء المانع وتشكل مركزا نشطا.

الإنزيم في كثير من الأحيان لا يتكون من الأحماض الأمينية، ولكن أيضا من المواد العضوية وغير العضوية الأخرى. وفقا لذلك، صميم الإنزيم معزولة - البروتينية جزء أنزيم - شاردة العضوية والعامل المساعد - جزء غير العضوية. أنزيم أن تكون ممثلة ulgevodami والدهون والأحماض النووية والفيتامينات. في المقابل، فإن المشارك عامل - وغالبا ما يكون دعم ايونات المعادن. يتم تحديد نشاط انزيم بواسطة هيكلها: مواد إضافية شملت في تكوين أو تغيير الخصائص التحفيزية. أنواع مختلفة من الانزيمات - هي نتيجة لمزيج من كل هذه العوامل تشكل تعقيدا.

تنظيم عمل الانزيمات

الانزيمات كمادة فعالة بيولوجيا ليست دائما ضرورية للجسم. الكيمياء الحيوية من الانزيمات هي أنها يمكن في حالة الخلايا الحية المفرط ضرر الحفز. لمنع الآثار الضارة على إنزيمات الجسم الضروري تنظيم عملهم بطريقة أو بأخرى.

T. ل. الأنزيمات هي البروتين في الطبيعة، ويتم تدميرها بسهولة في درجات حرارة عالية. عملية تمسخ هو عكسها، لكنها قد تؤثر تأثيرا كبيرا على الجوهر.

كما تلعب درجة الحموضة دورا هاما في تنظيم. لوحظ نشاط انزيم الأقصى عموما في درجة الحموضة محايد (7،0-7،2). لديها أيضا الإنزيمات التي تعمل فقط في ظل ظروف حمضية أو قلوية فقط في. وهكذا، في الجسيمات الحالة الخلوية الحفاظ على انخفاض الرقم الهيدروجيني، والذي النشاط القصوى من الانزيمات حلمهي. في حالة الاتصال العرضي مع السيتوبلازم، حيث البيئة أقرب إلى الحياد، ونشاطهم نقصان. ويستند هذه الحماية من "samopoedaniya" على ملامح هيدرولاز.

ومن الجدير بالذكر حول أهمية أنزيم والعامل المساعد في تكوين الانزيمات. وجود الفيتامينات أو ايونات المعادن تؤثر تأثيرا كبيرا على سير عمل بعض الانزيمات محددة.

تسمية الإنزيمات

ودعا جميع الانزيمات في الجسم وفقا لانتمائها إلى أي من الفئات، وكذلك الركيزة التي تتفاعل. أحيانا التسميات المنهجية المستخدمة ليست واحدة ولكن اثنين من الركيزة في العنوان.

أمثلة على أسماء بعض الإنزيمات:

1. انزيمات الكبد: اكتات degidrogen عزة الغلوتامات-عزاء-degidrogen.
2. الاسم الكامل المنتظم للانزيم: اكتات + -oksidoredukt-NAD عزة.

أسماء محفوظ وتافهة، والتي لا تلتزم قواعد التسمية. ومن الأمثلة على ذلك الإنزيمات الهضمية: التربسين، كيموتربسين، البيبسين.

عملية تركيب الانزيمات

يتم تحديد وظائف الانزيمات حتى على المستوى الجيني. منذ الجزيء إلى حد كبير - البروتين، وتركيبه هو بالضبط نفس عمليات النسخ والترجمة.

يحدث أنزيمات التوليف على النحو التالي. في البداية، وقراءة DNA المعلومات حول الإنزيم المطلوب لتشكيل مرنا. الرنا المرسال يشفر جميع الأحماض الأمينية التي هي جزء من الإنزيم. قد تحدث تنظيم الانزيمات أيضا على مستوى الحمض النووي، إذا كان المنتج من رد الفعل حفز كافية توقف النسخ الجيني وعلى العكس من ذلك، إذا كان هناك حاجة في المنتج، وينشط عملية النسخ.

وبمجرد صدور مرنا في السيتوبلازم، والمرحلة التالية - البث. على الريبوسومات الشبكة الإندوبلازمية تصنيعه سلسلة الأولية التي تتألف من الأحماض الأمينية ترتبط بروابط ببتيدية. ومع ذلك، فإن جزيء البروتين في هيكل الأساسي لا يمكن أن تؤدي وظيفتها بعد الأنزيمية.

نشاط انزيم يعتمد على الهياكل بروتين. بروتين نفس EPS يحدث التواء، وبالتالي تشكيل هيكل الثانوي ثم الجامعي الأول. تم إيقاف تركيب بعض الأنزيمات في هذه المرحلة، ولكن لتعزيز النشاط محفز غالبا ما يكون مرفق ضروري وأنزيم العامل المساعد.

في مناطق معينة من الشبكة الإندوبلازمية يأتي مرفقا المكونات العضوية للانزيم: السكريات والأحماض النووية، والدهون والفيتامينات. بعض الإنزيمات لا يمكن أن تعمل دون وجود أنزيم.

العامل المساعد يلعب دورا حاسما في تشكيل الهيكل رباعي من البروتين. تتوفر بعض وظائف الانزيمات فقط عندما المنظمة نطاق بروتين. ولذلك فمن المهم جدا لهيكل جود رباعي في الذي يعتبر همزة وصل بين كريات بروتين متعددة هو أيون الفلز.

أشكال متعددة من الإنزيمات

هناك حالات عندما يكون ذلك ضروريا وجود العديد من الإنزيمات التي تحفز رد فعل نفسه، ولكن تختلف عن بعضها البعض في بعض النواحي. على سبيل المثال، يمكن للانزيم يعمل على 20 درجة، ولكن في 0 درجة، وقال انه لن تكون قادرة على أداء وظائفها. ما يجب القيام به في مثل هذه الحالة، فإن الجسم الحي في درجات حرارة منخفضة؟

يتم حل هذه المشكلة بسهولة من خلال وجود العديد من الإنزيمات التي تحفز رد فعل نفسه، ولكن في ظروف عمل مختلفة. هناك نوعان من أشكال متعددة من الإنزيمات:

1. متشابهات الانزيم. يتم ترميز هذه البروتينات من الجينات المختلفة، وهي تتألف من الأحماض الأمينية المختلفة، ولكن تحفيز رد الفعل نفسه.
2. الحقيقية أشكال متعددة. ونسخه هذه البروتينات من نفس الجين، ولكن يحدث على الببتيدات الريبوسومات التعديل. في الإخراج أنتج عدة أشكال من نفس الانزيم.

ونتيجة لذلك، يتم تشكيل أشكال متعددة من النوع الأول على المستوى الجيني، عند الثانية - على بعد متعدية.

وهذا يعني الانزيمات

استخدام الإنزيمات في الطب يأتي الى قضية الأدوية الجديدة، وجزء منها المواد موجودة بالفعل في الكميات الصحيحة. لم يتم العثور على العلماء حتى الآن طريقة لتحفيز تخليق انزيمات المفقودين في الجسم، ولكن الآن توزع على نطاق واسع الأدوية التي يمكن أن يعوض عن مدة غير صالحها.

الإنزيمات المختلفة في خلية إلى تحفيز عدد كبير من التفاعلات المتعلقة بصون الحياة. واحد من هؤلاء الممثلين وenizmov nucleases مجموعة: نوكلياز داخلية ونوكلياز خارجية. عملهم هو الحفاظ على مستوى ثابت من الأحماض النووية في خلايا، وإزالة تلف الحمض النووي والحمض النووي الريبي.

لا ننسى ظاهرة تخثر الدم. كتدبير فعال لحماية، يتم التحكم في عملية من قبل عدد من الانزيمات. أهمها هو الثرومبين، والذي يحول نشط الفيبرينوجين البروتين في الليفين نشط. موضوع لها يخلق نوعا من الشبكة حتى تسبب انسداد الأوعية موقع الإصابة، وبالتالي منع فقدان الدم بصورة مفرطة.

وتستخدم الإنزيمات في صناعة النبيذ والبيرة، وإنتاج العديد من منتجات الألبان. للكحول من الخميرة الجلوكوز يمكن استخدامها، ولكن لحدوث هذه العملية بنجاح واستخراج ما يكفي منها.

حقائق مثيرة للاهتمام حول التي لم تكن تعرف

- كل من الانزيمات في الجسم لديهم كتلة ضخمة - 5000 إلى 1،000،000 دا. ويرجع ذلك إلى وجود البروتين في جزيء هذا. وعلى سبيل المقارنة، الوزن الجزيئي للجلوكوز - 180 نعم، وثاني أكسيد الكربون - ما مجموعه 44 نعم.

- وحتى الآن، فتحت أكثر من 2000 الانزيمات التي توجد في خلايا الكائنات الحية المختلفة. ومع ذلك، فإن معظم هذه المواد لا تزال غير مفهومة تماما.

- يستخدم النشاط الإنزيمي للحصول على مساحيق الغسيل فعالة. هنا، والانزيمات الوفاء نفس الدور كما هو الحال في الجسم: فهي تحطيم المواد العضوية، وهذا العقار يساعد على المواقع القتالية. فمن المستحسن أن استخدام مثل هذه المنظفات عند درجة حرارة لا أعلى من 50 درجة، وإلا فإنه قد انتقل إلى عملية تمسخ.

- ووفقا للاحصاءات، 20٪ من الناس في جميع أنحاء العالم يعانون من عدم وجود أي من الانزيمات.

- معلومات عن خصائص الإنزيمات المعروفة لفترة طويلة، ولكن فقط في عام 1897، أدرك الناس أن لا الخميرة، ومقتطف من زنازينهم يمكن أن تستخدم لتخمير السكر إلى كحول.